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<title>Tuftsin</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Tuftsin</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">

<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Tuftsin
</th></tr>
<tr style="text-align:center;">
<td colspan="3"><span typeof="mw:File"></span>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Strukturformel
</td></tr>








<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">4 Aminosäuren mit 500,59 g·mol<sup>−1</sup>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">C<sub>21</sub>H<sub>40</sub>N<sub>8</sub>O<sub>6</sub>
</td></tr>


<tr>
<td><a href="Pr%C3%A4kursor-Proteine" title="Präkursor-Proteine">Präkursor</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">Leukocinin
</td></tr>


<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>

<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P01858">P01858</a></li>
<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>:&nbsp;<span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><span class="KeinCASLink" title="CAS-Nummer ohne Common-Chemistry-Eintrag">9063-57-4</span><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>
</td></tr>









</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span><b>Tuftsin</b> ist ein <a href="Peptid" title="Peptid">Peptid</a>, das aus den <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> <a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a>, <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>, <a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a>, <a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Thr-Lys-Pro-Arg) besteht. Es ist ein <a href="Gewebshormon" class="mw-redirect" title="Gewebshormon">Gewebshormon</a> der <a href="Phagozytose" class="mw-redirect" title="Phagozytose">Phagozytose</a>.<sup id="cite_ref-miroslav_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-miroslav-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>
<p>Tuftsin ist als <a href="Botenstoff" title="Botenstoff">Botenstoff</a> verantwortlich für die <a href="Chemotaxis" title="Chemotaxis">Chemotaxis</a>, die Phagozytose und den <a href="Oxidativer_Burst" title="Oxidativer Burst">oxidativen Burst</a> der <a href="Neutrophiler_Granulozyt" title="Neutrophiler Granulozyt">neutrophilen Granulozyten</a> und <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a>.<sup id="cite_ref-chianelli_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-chianelli-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es ist ein <a href="Endogen" title="Endogen">endogenes</a> <a href="Adjuvans" title="Adjuvans">Adjuvans</a>. Des Weiteren hat Tuftsin einen Einfluss auf die Bildung von <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörpern</a>.
</p><p>Granulozyten und Makrophagen, beziehungsweise <a href="Monozyten" class="mw-redirect" title="Monozyten">Monozyten</a>, haben an ihrer Oberfläche <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptoren</a> für Tuftsin.<sup id="cite_ref-chianelli_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-chianelli-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Entsprechend modifiziertes Tuftsin kann daher als Target für die <a href="Bildgebendes_Verfahren_(Medizin)" title="Bildgebendes Verfahren (Medizin)">Bildgebung</a> von <a href="Entz%C3%BCndung" title="Entzündung">Entzündungen</a> verwendet werden.<sup id="cite_ref-chianelli_2-2" class="reference"><a href="#cite_note-chianelli-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Der Einsatz von Tuftsin in der <a href="Immuntherapie" title="Immuntherapie">Immuntherapie</a> wird von verschiedenen Autoren diskutiert.
</p><p>Ein <a href="Antagonist_(Pharmakologie)" title="Antagonist (Pharmakologie)">Antagonist</a> von Tuftsin ist das Pentapeptid Thr-Lys-Pro-Pro-Arg, das an die gleichen Rezeptoren der neutrophilen Granulozyten oder Makrophagen, beziehungsweise <a href="Monozyten" class="mw-redirect" title="Monozyten">Monozyten</a>, wie Tuftsin bindet, aber nicht die stimulierende Wirkung entfaltet.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Produktion_im_menschlichen_Körper"><span id="Produktion_im_menschlichen_K.C3.B6rper"></span>Produktion im menschlichen Körper</h2></div>
<p>Die Thr-Lys-Pro-Arg-Sequenz ist Bestandteil von <a href="Immunglobulin_G" title="Immunglobulin G">Immunglobulin G</a> (IgG). Tuftsin entsteht in der <a href="Milz" title="Milz">Milz</a> durch <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">proteolytische</a> Spaltung der schweren Kette von IgG in der Position 289 und 292.<sup id="cite_ref-miroslav_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-miroslav-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
Das in der Milz vorhandene <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> Tuftsin-Endocarboxypeptidase spaltet IgG so, dass zunächst die Carboxy-Seite des Tuftsins freigelegt wird. Danach bindet das Fragment über den Tuftsin-Rezeptor an das Carrier-Molekül Leukokinin von <a href="Neutrophiler_Granulozyt" title="Neutrophiler Granulozyt">neutrophilen Granulozyten</a> oder <a href="Monozyt" title="Monozyt">Monozyten</a>, beziehungsweise <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a>. Schließlich wird das Fragment durch das <a href="Membranenzym" class="mw-redirect" title="Membranenzym">Membranenzym</a> Leukokininase in das Tetrapeptid Tuftsin gespalten, das dann seine volle biologische Aktivität entfalten kann.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Nach einer operativen Entfernung der Milz (<a href="Splenektomie" title="Splenektomie">Splenektomie</a>) kommt es zu einer <b>Tuftsin-Defizienz</b>. Dies ist eine Verringerung der chemotaktischen und phagozytären Aktivität der neutrophilen Granulozyten.<sup id="cite_ref-miroslav_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-miroslav-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Tuftsin-Defizienz äußert sich in einer erhöhten Anfälligkeit gegenüber bestimmten <a href="Infektionskrankheit" title="Infektionskrankheit">Infektionskrankheiten</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Entdeckung">Entdeckung</h2></div>
<p>V. Najjar und K. Nishioka entdeckten 1970 gemeinsam das Tuftsin.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Sie benannten das <a href="Oligopeptid" class="mw-redirect" title="Oligopeptid">Oligopeptid</a> nach der <a href="Tufts_University" title="Tufts University">Tufts University</a> in <a href="Medford_(Massachusetts)" title="Medford (Massachusetts)">Medford</a> (<a href="Massachusetts" title="Massachusetts">Massachusetts</a>), einem Vorort von <a href="Boston" title="Boston">Boston</a>, wo sie das Tuftsin entdeckten.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-miroslav-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-miroslav_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-miroslav_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-miroslav_1-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">M. Ferencik u. a.: <i>Wörterbuch Allergologie und Immunologie.</i> Springer, 2005, S. 327. ISBN 3-211-20151-3</span>
</li>
<li id="cite_note-chianelli-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-chianelli_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-chianelli_2-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-chianelli_2-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">M. Chianelli u. a.: <i>Radiopharmaceuticals for the study of inflammatory processes: A review.</i> In: <i>Nucl. Med. Commun.</i>, 18, 1997, S.&nbsp;437–455.</span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">K. Frank: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://elib.tiho-hannover.de/dissertations/frankk_2001"><i>Application of the New Radiopharmaceutical Tekappran to Aid in Diagnosing Inflammation of Soft Tissue in Horses Using Scintigraphic Imaging</i></a> (PDF; 11,3&nbsp;MB), Dissertation, Tierärztliche Hochschule Hannover, 2001.</span>
</li>
<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">V. A. Najjar: <i>Tuftsin, A Natural Activator of Phagocyte Cells: An Overview.</i> In: <i>Ann NY Acad Sci</i>, 419, 1983, S.&nbsp;1–11.</span>
</li>
<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">V. Najjar, K. Nishioka: <i>"Tuftsin": a natural phagocytosis stimulating peptide.</i> In: <i><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></i>, 228, 1970, S.&nbsp;672–673. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4097539?dopt=Abstract">PMID 4097539</a></span>
</li>
</ol>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>M. Fridkin, P. Gottlieb: <i>Tuftsin: Thr-Lys-Pro-Arg. Anatomy of an immunologically active peptide.</i> In: <i>Mol Cell Biochem</i>, 41, 1981, S.&nbsp;73–97.</li>
<li>K. Nishioka u. a.: <i>Characteristics and isolation of the phagocytosis-stimulating peptide, tuftsin.</i> In: <i><a href="Biochim_Biophys_Acta" class="mw-redirect" title="Biochim Biophys Acta">Biochim Biophys Acta</a></i>, 310, 1973, S.&nbsp;217–229. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4122886?dopt=Abstract">PMID 4122886</a></li>
<li>K. Nishioka u. a.: <i>A comparative study of [Leu1]Tuftsin and tuftsin, a natural phagocytosis-stimulating peptide.</i> In: <i>Int J Biochem</i>, 23, 1991, S.&nbsp;627–630. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2065822?dopt=Abstract">PMID 2065822</a></li>
<li>K. Nishioka u. a.: <i>Studies of human granulocyte phagocytosis stimulation by tuftsin.</i> In: <i><a href="Journal_of_Surgical_Research" title="Journal of Surgical Research">Journal of Surgical Research</a></i>, 56, 1994, S.&nbsp;94–101. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8277776?dopt=Abstract">PMID 8277776</a></li>
<li>K. Nishioka u. a.: <i>Enhanced phagocytosis activity of cyclic analogs of tuftsin.</i> In: <i><a href="Biochem_Pharmacol" class="mw-redirect" title="Biochem Pharmacol">Biochem Pharmacol</a></i>, 49, 1995, S.&nbsp;735–738. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7887989?dopt=Abstract">PMID 7887989</a></li>
<li>S. Kubo u. a.: <i>Stimulation of phagocytic activity of murine Kupffer cells by tuftsin.</i> In: <i><a href="Hepatology" title="Hepatology">Hepatology</a></i>, 19, 1994, S.&nbsp;1044–1049. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8138244?dopt=Abstract">PMID 8138244</a></li>
<li>J. O. Naim, C. J. van Oss: <i>The generation of antibody in mice to tuftsin: a naturally occurring phagocytosis stimulating tetrapeptide.</i> In: <i>Immunol Invest</i>, 20, 1991, S.&nbsp;351–364. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1937582?dopt=Abstract">PMID 1937582</a></li></ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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